Naukowcy z Instytutu Karolińskiego w Sztokholmie postawili kolejny istotny krok na drodze do poznania mechanizmu, który prowadzi do połączenia komórki jajowej z plemnikiem i w ten sposób umożliwia zapłodnienie. Z pomocą metody krystalografii rentgenowskiej określili trójwymiarową strukturę białka kluczowego dla tego procesu. Ich praca, opublikowana na łamach czasopisma "Current Biology", może pomóc lepiej zrozumieć niektóre przyczyny bezpłodności, może też pomóc w tworzeniu nowych, niehormonalnych środków antykoncepcyjnych.
Chodzi o odkryte w 2014 roku białko Juno, receptor znajdujący się na powierzchni komórki jajowej, który łączy się z białkiem Izumo1 z powierzchni plemnika i umożliwia zapłodnienie. Odkrycie Juno i Izumo1 znacznie przyspieszyło proces badania zapłodnienia na poziomie cząsteczkowym. Szybko okazało się, że obie cząsteczki są niezbędne. Myszy pozbawione dowolnej z nich stawały się bezpłodne.
Zespół, którym kierował profesor Luca Jovine, z pomocą krystalografii promieniowania X określił trójwymiarową strukturę białka Juno. Białko to należy do tzw. receptorów folianowych, które mają kluczowe znaczenie dla wielu procesów biologicznych, w tym rozwoju płodu. Obraz 3D tego białka pokazuje, że ma ono kształt przypominający inne receptory tej rodziny - poza jednym rejonem, który służy u nich do wiązania witaminy B9. To tłumaczy, dlaczego akurat Juno tej witaminy nie wiąże.
Właśnie ten rejon służy do wiązania białka Izumo1. Jego zmiany albo sprawiają, że Juno traci całkowicie zdolność wiązania Izumo1, albo dają możliwość wiązania Izumo1 innego gatunku.
Nasze dane nie tylko pokazują, jak Juno wygląda na poziomie atomowym, ale zwiększają wiedzę o tym, jak jego oddziaływanie z Izumo1 umożliwia łączenie się błon komórek rozrodczych - mówi profesor Jovine.
Zdaniem autorów pracy, wyniki badań sugerują, że białko to jest modyfikacją jakiegoś pierwotnego receptora witaminy B9. Ta zmiana umożliwiła z czasem wykształcenie się mechanizmów kluczowych dla rozmnażania się ssaków.
